Caracterización molecular del extremo amino terminal de la proteína reguladora XYLS
- RUIZ ARROYO, RAQUEL
- Juan Luis Ramos Director
Universidade de defensa: Universidad de Granada
Fecha de defensa: 08 de marzo de 2002
- Manuel Espinosa Padrón Presidente/a
- Hilario Ramirez-Rodrigo Secretario
- Víctor de Lorenzo Prieto Vogal
- Carmen Michán Doña Vogal
- Jorge Lalucat Jo Vogal
Tipo: Tese
Resumo
Las bacterias del género Pseudomonas poseen una gran variabilidad metabólilca y son capaces de mineralizar una amplia variedad de compuestos aromáticos, muchos de ellos contaminantes ambientales. En muchos casos, los enzimas implicados en el metabolismo de estos compuestos están codificados por genes de localización plasmídica. Uno de los plásmidos catabólicos mejor caracterizados es el plásmido TOL pWWO de Pseudomonas putida, responsable de la degradación de tolueno y xileno. En este plásmido, los genes catabólicos están organizados en dos operones, el operón "upper" codifica los enzimas necesarios para la oxidación de hidrocarburos aromáticos hasta sus correspondientes ácidos carboxílicos, los cuales son degradados hasta intermediarios del ciclo de Krebs por los enzimas codificados con el operón meta. Este trabajo se ha centrado en el estudio de uno de los elementos que intervienen en la regulación de la ruta meta: la proteína XylS, y más concretamente en su extremo N-terminal, implicado en la interacción y reconocimiento de moléculas efectoras.