Specific effects of organic and inorganic ions on soft interfaces

Resum

La especificidad iónica, también conocida como efectos Hofmeister, es un fenómeno ampliamente estudiado relacionado con la habilidad de iones de la misma valencia para producir efectos diferentes sobre multitud de propiedades en interfaces. En 1888, Hofmeister ordenó los aniones y los cationes en función de su capacidad para precipitar proteínas. En estas series, los iones se clasifican en función de su grado de hidratación como kosmotrópicos (fuertemente hidratados) o caotrópicos (débilmente hidratados). Además, otra característica de la especificidad iónica es que los aniones suelen producir efectos más intensos que los cationes. Existen en la bibliografía numerosos modelos que tratan de explicar los fenómenos de especificidad iónica. En dichos modelos, se han considerado diferentes características de los iones tales como tamaño, polarizabilidad o hidratación entre otras, así como, interacciones entre iones y superficies a través de fuerzas de dispersión, uniones químicas o capas de hidratación. Sin embargo, a pesar de los últimos avances realizados en este campo, aún no existe una teoría que sea capaz de explicar el origen de los fenómenos Hofmeister en su totalidad. La presente tesis tiene como objetivo dilucidar los mecanismos microscópicos que dan lugar a la especificidad iónica. Para ello, se han realizado experimentos, simulaciones y estudios teóricos con diferentes sistemas. Se propone que la acumulación o exclusión de los iones en las interfaces está mediada por la interacción del solvente tanto con iones como con superficies. Se ha hecho especial hincapié en los iones orgánicos. Los iones tetrafenil son iones hidrófobos de gran tamaño que han sido recientemente añadidos a las series de Hofmeister como súper caotrópicos. Estos iones orgánicos nos permiten explorar la especificidad iónica desde otro punto de vista. Los iones orgánicos interaccionan mucho más fuerte con las interfaces que los iones inorgánicos, sobre todo en sistemas hidrófobos de tipo "soft" como polímeros o proteínas. Una característica muy relevante de los iones tetrafenil es que el anión (Ph4B-) y el catión (Ph4As+) son prácticamente idénticos. A pesar de su similar estructura química, hemos demostrado que el anión y el catión muestran comportamientos diferentes en solución y cuando interactúan con otras superficies. De hecho, el anión siempre muestra efectos específicos más acusados que el catión. Además, esta diferencia se hace mayor cuando estos iones interactúan con el polímero termosensible PNIPAM (Poli (N-isopropilacrilamida)) en lugar de con superficies duras. El efecto hidrófobo es el responsable de esta interacción favorable. El PNIPAM experimenta una transición reversible y abrupta desde un estado soluble a otro insoluble en solución acuosa. La temperatura de transición puede verse afectada por las condiciones iónicas del medio. Hemos estudiado esta temperatura de transición con iones inorgánicos y orgánicos, observándose que la transición depende de la capacidad de cada ion de competir por el agua que hidrata el PNIPAM, así como, de la afinidad de los iones pobremente hidratados de acumularse en las partes hidrófobas del PNIPAM. La gran acumulación de iones que se produce sobre el PNIPAM en su estado insoluble, causa importantes inversiones de carga de micropartículas de PNIPAM cuando los iones actúan como contraiones. Por otro lado, hemos estudiado varias proteínas de interés biotecnológico y diferente grado de hidrofobicidad mediante adsorción física de las proteínas sobre superficies hidrófobas, observando que la acumulación de iones tetrafenil es mayor a medida que aumenta la hidrofobicidad de la interfaz. Además, estos iones de gran tamaño interactúan tan fuertemente con estas biomoléculas "soft" que las proteínas experimentan cambios conformacionales en su estructura. De esta manera, las películas de proteína inmersas en agua, se hinchan cuando los iones aumentan su carga electrostática, mientras que cuando los iones apantallan la repulsión electrostática entre las moléculas, las capas de proteína se comprimen. Sin embargo, la concentración iónica necesaria para obtener estados similares en la estructuración de proteínas, es un orden de magnitud menor para el Ph4B- que en el caso de Ph4As+, lo cual corrobora que el anión causa efectos más intensos que el catión. Para llevar a cabo este estudio hemos usado diversas técnicas experimentales, las más relevantes han sido: movilidad electroforética, microscopía de fuerza atómica (AFM), microbalanza de cristal de cuarzo (QCM), y calorimetría diferencial de barrido (DSC). Este estudio se ha completado realizando simulaciones de dinámica molecular (MD) con el fin de analizar a nivel microscópico las interacciones entre iones e interfaces.