Estudio de la actividad hidrolizante de paraoxón (paraoxonasa) de hígado humanodistribucion subcelular y caracterizacion biologica

  1. GONZALVO LOPEZ M. CARMEN
Dirigida por:
  1. Antonio Pla Martínez Director

Universidad de defensa: Universidad de Granada

Año de defensa: 1996

Tribunal:
  1. Fermín Sánchez de Medina Contreras Presidente
  2. Antonio Francisco Hernández Jerez Secretario
  3. J. A. Gómez-Capilla Vocal
  4. Cecilio Jesús Vidal Moreno Vocal
  5. Eugenio Vilanova Gisbert Vocal
Departamento:
  1. MEDICINA LEGAL, TOXICOLOGÍA Y ANTROPOLOGÍA FÍSICA

Tipo: Tesis

Teseo: 52602 DIALNET

Resumen

Se ha descrito una actividad organofosfor- hidrolasa en higado humano capaz de hidrolizar (dietil 4-nitrofenil fosfato) (paraoxon), conocida como paraoxonasa.Los estudios de distribucion subcelular mediante centrifugacion diferencial sugieren una localizacion mayoritaria en la fraccion microsomial.El enzima presenta las caracteristicas de una proteina de membrana integral. La actividad paraoxonasa en higado humano es dependiente de calcio. El ph optimo es de 10-10,5. La temperatura optima se estima en 40 grados centigrados. Los valores de km obtenidos (0,29 ml) son indicativos de una alta actividad por el sustrato. La actividad paraoxonasa hepatica humana es inhibida por edta, ba, la, co, zn, cu, hg, p-ohmb y afm. El analisis del tipo de inhibicion sugiere la existencia de un sitio de union para el calcio (activador) y al menos otro para inhibidores, distinto al centro activo. Los estudios se ph y la inhibicion por mercuriales confirman la presencia de grupos -sh esenciales para la expresion de la actividad enzimatica.