Estudio de las interacciones de la fructosa 1,6-bisfosfatasa y nadp-malato deshidrogenasa cloroplastídicas con las tiorredoxinas

Abstract

La existencia de interacciones proteina proteina y proteina membrana en condiciones fisiologicas ha cambiado en los ultimos años el concepto clasico de proceso metabolico como conjunto de enzimas solubles e independientes que transforman un sustrato inicial en un producto final. Procesos que se han considerado desvinculados de estructuras membranales y con funcionamiento independiente de cada una de las enzimas que lo integran se estan considerando actualmente como complejos multienzimaticos. Que interaccionan con las membranas. El objetivo principal de este trabajo es determinar las condiciones fisiologicas en que se producen las interacciones de la fbpasa y nadp-mdh con sus activadores, td f y td m, asi como las referentes a la union de dichas proteinas a las membranas tilacoidales, para demostrar que la fotoactivacion reductiva de ambas enzimas tiene lugar a nivel particulado en las lamelas tilacoidales como una forma mas rapida y efectiva de alcanzar dicha activacion por la luz.