Hidrólisis enzimática de triglicéridos en emulsiones o/w. Aplicación a formulaciones detergentes

  1. GARCÍA ROMÁN, MIGUEL
Dirigida por:
  1. Encarnación Jurado Alameda Directora
  2. Fernando Camacho Rubio Codirector

Universidad de defensa: Universidad de Granada

Fecha de defensa: 27 de octubre de 2005

Tribunal:
  1. Vicente Bravo Rodríguez Presidente
  2. Mercedes Fernández Serrano Secretaria
  3. Sebastián Sánchez Villasclaras Vocal
  4. Carlos Rodríguez Abreu Vocal
  5. Emilio Molina Grima Vocal
Departamento:
  1. INGENIERÍA QUÍMICA

Tipo: Tesis

Resumen

En el presente trabajo se han analizado las propiedades de tres lipasas comerciales (Lipolase 100, LipoPrime 50T, Novozym 388) de cara a su incorporación en formulaciones detergentes. Además se ha estudiado el mecanismo de hidrólisis enzimática de tributirina en emulsión O/W mediante la enzima Lipolase 100 (procedente de Thermomyces lanuginosus). En primer lugar se estudió la actividad de las tres lipasas utilizando dos triglicéridos diferentes (tributirina y trioleína) como sustrato. Para la medida de la actividad se empleó el método de pHstato y una técnica espectrofotométrica. Se analizó también la estabilidad de las enzimas en diferentes condiciones (temperatura, agitación) y en presencia de tensioactivos y proteasas, observándose que la desactivación térmica de la Lipolase 100 responde a un modelo de primer orden, mientras que con la agitación lo hace a un modelo parcial de primer orden. La enzima que presenta un mejor balance actividad/estabilidad es la Lipolase 100, por lo que se llevaron a cabo con ella ensayos de lavado para determinar su eficacia detersiva. Los resultados obtenidos muestran que la incorporación de la enzima mejora el arrastre de la suciedad y consigue una más eficaz dispersión de la misma en el baño de lavado, lo que reduce su redeposición sobre las superficies del sistema. La segunda etapa de la investigación consistió en el estudio del mecanismo de hidrólisis enzimática de la tributirina en emulsión O/W, desarrollándose modelos cinéticos adecuados al mismo. El dispositivo utilizado fue en un reactor discontinuo agitado (700 rpm), y los experimentos se llevaron a cabo a cuatro temperaturas diferentes (30, 40, 50 y 60ºC), modificando en cada caso la concentración de enzima (Lipolase 100) y de sustrato. La distribución de tamaño de gota de las emulsiones empleadas en los experimentos se determinó al principio y al final de los mismos. Para explicar los resultados obtenidos se desarroll