Relación entre estabilidad, estructura y evolución de proteínasEstudios mutacionales, termodinámicos, cinéticos y cristalográficos

  1. GODOY RUIZ, RAQUEL
unter der Leitung von:
  1. José Manuel Sánchez Ruiz Doktorvater
  2. Marta Beatriz Gaviria Co-Doktorvater/Doktormutter
  3. José Antonio Ibarra Molero Co-Doktorvater/Doktormutter

Universität der Verteidigung: Universidad de Granada

Fecha de defensa: 27 von Oktober von 2006

Gericht:
  1. Jose Manuel González Ros Präsident/in
  2. Antonio Parody Morreale Sekretär
  3. José Manuel Andreu Morales Vocal
  4. José Antonio Ferragut Rodríguez Vocal
  5. Marta Bruix Bayes Vocal
Fachbereiche:
  1. QUÍMICA FÍSICA

Art: Dissertation

Zusammenfassung

Hemos estudiado el efecto de 27 mutaciones conservativas (Glutamato-Aspartato y Valina-Isoleucina) en la estabilidad termodinámica de tiorredoxina de E. coli. La mayoría de estas mutaciones son desestabilizantes, indicando que los ambientes de los grupos implicados pueden estar optimizados con un alto grado de especificidad, hasta el punto de discriminar entre D, E, I y V. Las correspondientes interacciones estabilizantes podrían quizás detectarse en alineamientos de secuencias. Ésto podría ser útil en la derivación de información estructural a partir de alineamientos de secuencias. Los resultados anteriores nos llevan a sugerir la posiblidad de racionalizar y quizás predecir efectos de mutaciones en la estabilidad de proteínas en base a 'modelos evolutivos'. Por 'modelo evolutivo' nos referimos a un modelo para los efectos de la mutación, sobre la estabilidad, en el cual se evalúan ciertas características del ambiente del residuo mutado, desde el punto de vista de cómo esos ambientes han sido seleccionados